Physicochemical properties, the use and activity of collagen

Kolagen jest białkową makrocząsteczką, glikoproteiną należącą do białek włóknistych (fibrylanych skleroprotein), zbudowaną z trzech łańcuchów polipeptydowych, które składają się na potrójną, prawoskrętną helisę zwaną tropokolagenem. Najczęściej powtarzająca się sekwencja aminokwasowa to X-Y-Gly, gdzie X- to prolina, Y- hydroksyprolina, Gly- glicyna. Nowy, młody tropokolagen rozpuszcza się w lekko zasadowym buforze fosforanowym i obojętnym roztworze KCl, również w słabych kwasach organicznych. Punkt izoelektryczny dla kolagenu mieści się w przedziale pH 6-9. Temperatura w jakiej zachodzi degradacja zależy od zawartości reszt hydroksyproliny i proliny. Jej wartość dla kręgowców to zakres od 5 do 50°C, przy czym stabilność termiczna u ryb to 20°C. Widmo absorbcyjne kolagenu wykazuje maksimum absorbancji, w temperaturze pokojowej przy długości fali 233 nm. Widmo dichroizmu kołowego wskazuje, że helisa α kolagenu ma największy udział w ujemnych pasmach DC przy długości fali 191 nm i dodatnim paśmie DC przy długości fali 221 nm. W wyniku napromieniowania laserem potrójna helisa kolagenu po części przechodzi w strukturę kłębka statystycznego. W Polsce kolagen rybi pozyskiwany jest wg patentu amerykańskiego nr US 7,285,638 B2 lub patentu polskiego nr PL 190737 B1 zatytułowanego: „Sposób otrzymywania kolagenu biologicznie aktywnego ze skór ryb łososiowatych”. Kolagen bydlęcy jest pozyskiwany wg amerykańskiego patentu nr 4,894,441. Dodatkowo kolagen można pozyskiwać od zmarłych dawców, z hodowli fibroblastów lub syntetycznie. Kolagen znajduje zastosowanie w wypełniaczach zmarszczek, kosmetykach i suplementach diety. Produkty rozpadu egzogennych preparatów kolagenowych aplikowane na skórę przenikają do macierzy zewnątrzkomórkowej fibroblastów i wysycają ją, czego efektem może być stymulowanie fibroblastów do produkcji kolagenu, niemniej jednak jest to wieloetapowy proces zależny od wielu innych czynników.

Collagen is a protein macromolecule, glycoprotein belonging to the fibrous proteins (fibrous scleroproteins), composed of three polypeptide chains, that make up the triple, dextrorotatory helix called tropocollagen. Frequently repeated amino acid sequence is XY-Gly, where X is proline, Y - hydroxyproline, Gly-glycine. New young tropocollagen is dissolved in a slightly alkaline phosphate buffer and neutral KCl solution also in weak organic acids. The isoelectric point for the collagen is in the range of pH 6-9. The temperature at which degradation occurs depends on the content of hydroxyproline and proline residues. Its value for vertebrates is the range of 5 to 50° C, the thermal stability of the fish is 20° C. Collagen absorbtion spectrum shows maximum absorbance at room temperature at a wavelength of 233 nm. Circular dichroism spectrum indicates that the α helix collagen has the largest share in the negative DC bands at a wavelength of 191 nm and a plus band DC at a wavelength of 221 nm. As a result of laser irradiation the collagen triple helix partly enters the random coil structure. In Poland, fish collagen is extracted according to the U.S. Patent No. 7,285,638 B2 or the Polish Patent No. PL 190737 B1 entitled "The way of achieving biologically active collagen from salmonids skin." Bovine collagen is obtained according to the U.S. Patent No. 4,894,441. In addition, collagen may be obtained from deceased donors, or from cultured fibroblasts or synthetically. Collagen is used as a wrinkle filler, in cosmetics and food supplements. Decomposition products of exogenous collagen preparations applied to the skin, penetrate into the extracellular matrix of fibroblasts and fullfil it, which could stimulate fibroblasts to produce collagen, however it is a multi-step process which depends on many other factors.