Bovine albumin as a component of the electrode composite for an electrochemical biosensor for C-peptide determination

Celem badanej pracy było znalezienie odpowiedniego stężenia surowiczej albuminy wołowej (BSA) wykorzystywanej do modyfikacji powierzchni bioczujnika elektrochemicznego w oznaczeniach peptydu C. Badano stężenia BSA: 0,25%, 0,5%, 1,0%, 2,0%. BSA blokuje niespecyficzne miejsca wiązania antygenu z przeciwciałem. W przeprowadzonych badaniach jako bioczujnika elektrochemicznego użyto elektrody sitodrukowanej. Składa się ona z elektrody pracującej, pomocniczej i odniesienia. W przeprowadzonych badaniach wykorzystano dwie techniki: woltamperometrię cykliczną (CV) i elektrochemiczną spektroskopię impedancyjną (EIS). Przy użyciu woltamperometrii cyklicznej zarejestrowano woltamperogramy, a na ich podstawie wykreślono zależności kalibracyjne. Z wykonanych wykresów odczytano czułość oraz współczynnik determinacji (liniowość) dla wszystkich badanych stężeń BSA. Za pomocą techniki EIS wyznaczono wartości rezystancji przeniesienia ładunku, pojemości różniczkowej podwójnej warstwy elektrycznej oraz powierzchni aktywnej elektrochemicznie dla badanych stężeń BSA. Przy użyciu tych dwóch technik i ich opracowaniu wykazano, że najbardziej optymalne stężenie BSA w oznaczeniach peptydu C jest równe 0,5%.

The aim of the study was to find the appropriate concentration of bovine serum albumin (BSA) used to modify the surface of an electrochemical biosensor in C-peptide assays. The following BSA concentrations were tested: 0.25%, 0.5%, 1.0%, 2.0%. BSA blocks non-specific binding sites of antigen with antibody. In the conducted studies, a screen-printed electrode was used as an electrochemical biosensor. It consists of a working, auxiliary and reference electrode. Two techniques were used in the conducted studies: cyclic voltammetry (CV) and electrochemical impedance spectroscopy (EIS). Using cyclic voltammetry, voltammograms were recorded, and calibration dependencies were plotted on their basis. Sensitivity and coefficient of determination (linearity) for all tested BSA concentrations were read from the graphs. The EIS technique was used to determine the values of charge transfer resistance, differential capacitance of the electric double layer, and electrochemically active surface for the tested BSA concentrations. Using these two techniques and their development, it was shown that the most optimal BSA concentration in C-peptide assays is 0.5%.