The influence of aortic valves calcification on their sialylation pattern

Obecnie uważa się, że kwasy sjalowe odgrywają ważną rolę w patogenezie miażdżycy. Przyczyny zwapnienia zastawki aortalnej zaczynają być wyjaśniane, jednakże wielu badaczy sugeruje, że obie patologie wykazują wiele podobieństw. Celem tej pracy było zbadanie po raz pierwszy wpływu zwapnienia zastawek aortalnych na profil sjalilacji ich białek. Zastawki aortalne pozyskano od pacjentów płci męskiej i podzielono na dwie grupy, tj. prawidłowe zastawki kontrolne i zastawki zwapniałe. Rozdziału białek z zastawek aortalnych dokonano przy użyciu elektroforezy w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Następnie wykonano elektrotransfer białek na membranę PVDF. Detekcji kwasów sjalowych dokonano dzięki zastosowaniu lektyny SNA (Sambucus nigra agglutinin) oraz lektyny MAA (Maackia amurensis agglutinin). Rozdział białek za pomocą techniki SDS-PAGE potwierdził występowanie innego profilu białkowego w prawidłowych, jak i w zwapniałych zastawkach aortalnych. Wystąpiły także różnice w sjalilacji białek u obu grup. W obu grupach występowały białka z kwasami sjalowymi α-2,6 oraz α-2,3 przyłączonym do galaktozy. Dodatkowo zaobserwowano większą różnorodność mas cząsteczkowych sjaloglikoprotein w zwapniałych zastawkach w porównaniu do zastawek normalnych. Otrzymane wyniki wykazały, że procesy zwapnieniowe w obrębie zastawki aortalnej mogą wpływać na profil sjalilacji jej białek. Zbadanie zmiany sjalilacji białek w zastawce aortalnej, która towarzyszy jej patologiom może przyczynić się do opracowania nowych metod ich leczenia, stąd też konieczne jest przeprowadzenie dalszych badań.

It is propose that sialic acids play important role in the pathogenesis of artherosclerosis. The causes of aortic valve calcification are beginning to be elucidated, but many of researchers suggest that similarity between these two diseases occurs. The aim of our pilot study was to examine whether the aortic valve calcification can influence on its sialylation pattern. Aortic valves were obtained from male patients and divided into two groups: control means valves free from calcification and calcified valves. The prepared samples of aortic valves proteins were separated by SDS-PAGE. The following electrophoresis electrophoretic transfer was used to transfer protein onto PVDF membrane. Identification of sialic acids was performer by using lectins such as SNA (Sambucus nigra agglutinin) and MAA (Maackia amurensis agglutinin). Marked changes in SDS-PAGE protein profile between normal aortic valves and calcified aortic valves were obserwed. Protein sialylation were different in these two groups. Additionally both α-2,6-sialylation and α-2,3-sialylation were present in these two types of aortic valves. We noticed more diversity in molecular masses of sialoglycoproteins from calcified valves than in normal valves. The obtained results demonstrated that sialylation profile in human aortic valve can change during its calcification processes. Analysis of the change of protiens sialylation might help in development of new treatment methods of aortic valve diseases therefore further studies are required.