Localization of galectin-3 in various melanoma cell lines.

Galektyna-3 charakteryzująca się zdolnością wiązania reszt β-galaktozydowych jest białkiem należącym do rodziny lektyn typu-S. Ze względu na swoją nietypową budowę jest ona jedynym przedstawicielem galektyn określanych jako typ chimerowy. Zbudowana jest ona z dwóch zarówno strukturalnie jak i funkcjonalnie odmiennych domen N- oraz C-końca. W obrębie N-końca znajduje się miejsce fosforylacji gal-3, które istotnie wpływa zarówno na aktywność jak i rozmieszczenie tego białka. Natomiast w C-końcu wyróżnić można domenę CRD odpowiedzialną za rozpoznawanie węglowodanów oraz motyw przeciwko śmierci NWGR. Galektyna-3 jest białkiem zaangażowanym w wiele procesów zachodzących na terenie komórki: adhezja komórka-komórka oraz komórka-macierz zewnątrzkomórkowa, proliferacja, splicing pre-mRNA czy regulacja procesu apoptozy. Jednak ta różnorodna aktywność uzależniona jest od lokalizacji gal-3 w poszczególnych przedziałach komórkowych i znajdujących się tam białek, z którymi może oddziaływać. Dzięki tej wielofunkcyjności gal-3 odgrywa także istotą rolę w nowotworzeniu na różnych etapach tego procesu. Celem tej pracy było porównanie ekspresji galektyny-3 oraz wzoru jej rozmieszczenia w dwóch metastatycznych liniach komórkowych czerniaka WM-266-4 oraz A-375. Dodatkowo sprawdzono możliwość translokacji tego białka po zastosowaniu wybranych cytostatyków. Na podstawie otrzymanych wyników pokazano, że badane linie charakteryzowały się inną wrażliwością na działanie cytostatyków. Te różnice w odpowiedzi mogą wynikać z różnego poziomu ekspresji gal-3. Co więcej gal-3 obecna była przede wszystkim na terenie cytoplazmy (komórki linii WM-266-4) lub głównie w jądrze (komórki linii A-375). Dodatkowo zaobserwowano, przy braku zmiany całkowitej zawartości gal-3, wzrost ilości gal-3 na terenie jądra oraz wzrost zawartości fosforylowanej formy tego białka w cytoplazmie po inkubacji z cisplatyną. Zaobserwowane różnice najprawdopodobniej mają znaczenie w procesie apoptozy. Aby jednak jednoznacznie to stwierdzić należałoby podjąć dalsze, bardziej szczegółowe badania.

Galectin-3 is a member of family of β-galactoside binding lectin-S. Due to its unique construction it is the only representative of the type known as galectin chimeric. It is composed of two, both structurally and functionally distinct domains of N-and C-terminal . The N-terminal domain contains a phosphorylation site, which significantly affects both the activity and distribution of this protein. The C-terminal domain contains CRD which is responsible for carbohydrate recognition and motif against the death NWGR. Galectin-3 is a protein involved in many processes in the cell: cell-cell adhesion and cell-extracellular matrix, proliferation, pre-mRNA splicing and regulation of apoptosis. However, this varied activity depends on the location of gal-3 in different cellular compartments, and presence of proteins which it can interact with. With these multiple functions gal-3 also plays a role in neoplasia at different stages of the process.The aim of this study was to compare the expression of galectin-3 and its distribution pattern in two metastatic melanoma cell lines WM-266-4 and A-375. Additionally, it examined the possibility of translocation of the protein after incubation with some cytostatic.On the basis of the results, the study shows that the tested lines were characterized by different sensitivity to the cytostatic effect. These differences in response may be due to different levels of expression of gal-3. Moreover, gal-3 was present mainly in the cytoplasm (cell line WM-266-4) or mainly in the nucleus (cell line A-375). Also in the absence of changes in total content of gal-3, I observed an increase in gal-3 in the nucleus and the increase of phosphorylated forms of this protein in the cytoplasm after incubation with cisplatin.The observed differences probably play a role in apoptosis. However, it would take further, more detailed studies, to unambiguously determine this.