W dniach od 2 kwietnia do 5 kwietnia 2024 r. prowadzone będą prace związane z wdrożeniem nowej wersji systemu Repozytorium UJ. Nie będzie możliwe wprowadzanie nowych informacji do repozytorium. Za utrudnienia przepraszamy.
The structure of onconase C30A/C75A double mutant
has been determined at 1.12A
̊
resolution. The structure
has high structural homology to other onconase struc-
tures. The changes being results of mutation are relatively
small, distributed asymmetrically around the two
mutated positions, and they are observed not only in the
mutation region but expanded to entire molecule. Differ-
ent conformation of Lys31 side chain that influences the
hydrogen bonding network around catalytic triad is prob-
ably responsible for lower catalytic efficiency of double
mutant. The decrease in thermal stability observed for
the onconase variant might be explained by a less dense
packing as manifested by the increase of the molecular
volume and the solvent accessible surface area.
słowa kluczowe w j. angielskim:
double mutant onconase, ranpirnase, protein engineering, atomic resolution
wydział: instytut / zakład / katedra:
Wydział Chemii : Zakład Krystalochemii i Krystalofizyki
typ:
artykuł w czasopiśmie
podtyp:
artykuł
punktacja MEiN [2014 A]: 25
Pliki tej pozycji
Plik
Rozmiar
Format
Przeglądanie
Nie ma plików powiązanych z tą pozycją.
Pozycja umieszczona jest w następujących kolekcjach