Jagiellonian University Repository

Badania strukturalne kompleksów wybranych hemoprotein i ich przemian w układach biologicznych metodami spektroskopii molekularnej

Badania strukturalne kompleksów wybranych hemoprotein ...

Show full item record

dc.contributor.advisor Barańska, Małgorzata [SAP11016906] pl
dc.contributor.author Dybaś, Jakub [SAP14016574] pl
dc.date.accessioned 2019-03-04T13:25:37Z
dc.date.available 2019-03-04T13:25:37Z
dc.date.submitted 2019-01-08 pl
dc.identifier.uri https://ruj.uj.edu.pl/xmlui/handle/item/69700
dc.language pol pl
dc.rights Copyright *
dc.rights.uri http://ruj.uj.edu.pl/4dspace/License/copyright/licencja_copyright.pdf *
dc.title Badania strukturalne kompleksów wybranych hemoprotein i ich przemian w układach biologicznych metodami spektroskopii molekularnej pl
dc.title.alternative Molecular spectroscopy studies on chosen hemoprotein adducts and their changes in biological systems pl
dc.type Thesis pl
dc.place Kraków pl
dc.description.physical [4], 168 pl
dc.description.additional Bibliogr. s. 152-162 pl
dc.abstract.pl W niniejszej rozprawie doktorskiej przedstawiono wyniki badań nad kompleksami hemoprotein uzyskane za pomocą metod spektroskopii molekularnej. Opisane dotąd badania kompleksów hemoprotein, które można znaleźć w literaturze, były w głównej mierze wykonywane z wykorzystaniem związków standardowych bądź izolowanych białek. Takie podejście, choć niezwykle istotne, nie pozwala jednak w pełni zrozumieć procesów zachodzących w układach funkcjonalnych. Założeniem niniejszej rozprawy było więc zbadanie struktury i właściwości kompleksów hemoprotein bezpośrednio w miejscu ich występowania tj. w wybranych układach biologicznych. Rozprawa doktorska została podzielona na część teoretyczną oraz eksperymentalną. W tej pierwszej skupiono się na wyjaśnieniu idei kompleksów hemoprotein, przedstawieniu ich podstawowych i dysfunkcyjnych form oraz zwrócono uwagę na kompleksy hemoprotein o znaczeniu naczyniowym. W części eksperymentalnej przedstawiono komplementarne podejście, oparte na wykorzystaniu technik spektroskopii molekularnej oraz referencyjnych metod biochemicznych, do przeprowadzenia analizy strukturalnej i jakościowej, jak również dystrybucji przestrzennej kompleksów wybranych hemoprotein. Główną metodą badawczą, wykorzystaną do tego celu, była spektroskopia rezonansowego rozpraszania ramanowskiego, która jest potężnym narzędziem w analizie układów porfirynowych. Badania prowadzono na układach biologicznych ex vivo (izolowane czerwone krwinki, komórki Kupffera, mysie tkanki - serca i mózgu) oraz in vitro (linie komórkowe makrofagów mysich i ludzkich). Zastosowana metodologia umożliwiła dokonanie spektroskopowej charakterystyki podstawowych kompleksów hemoglobiny oraz pozwoliła na lepsze zrozumienie wpływu czynników na tworzenie się adduktów hemoglobiny z tlenkiem azotu, jonem azotanowym(III) oraz cyjankowym. Zbadano ponadto kompleksy mioglobiny z tlenkiem węgla, jak również podjęto próbę detekcji cytochromu c obecnego w mitochondriach komórkowych. Metody analizy chemometrycznej pozwoliły z kolei na wizualizację dystrybucji przestrzennej kompleksów hemoglobiny oraz jej metabolitów w badanych komórkach i tkankach. pl
dc.abstract.en In this dissertation the results of studies on hemoprotein adducts with the use of the molecular spectroscopy techniques were presented. The hemoprotein adducts described so far in the literature, were mainly studied using standard compounds or isolated proteins. This approach, although extremely important, does not allow for full understanding of the processes occurring in functional systems. The aim of this dissertation was thus to examine the structure and spectroscopic properties of hemoprotein complexes directly at the place of their occurrence i.e. in selected biological systems. The doctoral dissertation was divided into the theoretical and experimental part. The former one is focused on explaining the idea of hemoprotein adducts, presenting their basic and dysfunctional forms and hemoprotein adducts with vascular significance. In the experimental part, the complementary approach was presented, based on the use of molecular spectroscopy techniques and reference biochemical methods, to conduct structural and qualitative analysis as well as spatial distribution of selected hemoprotein adducts. The main research method was resonance Raman spectroscopy, which is a powerful tool in the structural analysis of porphyrin systems. The studies were carried out in biological systems ex vivo (isolated red blood cells, Kupffer cells, murine tissues - heart and brain) and in vitro (murine and human macrophage cell lines). The applied methodology enabled the spectroscopic characterization of basic hemoglobin adducts and allowed for a better understanding of the influence of factors on the formation of hemoglobin adducts with nitric oxide, nitrate(III) ions and cyanide ions. Moreover, myoglobin-carbon monoxide adducts were studied, and an attempt was made to detect cytochrome c present in cell mitochondria. Methods of chemometric analysis allowed for visualization of the spatial distribution of hemoglobin adducts and theirs metabolites in the studied cells and tissues. pl
dc.subject.pl hemoproteiny pl
dc.subject.pl spektroskopia rezonansowego rozpraszania ramanowskiego pl
dc.subject.pl spektroskopia molekularna pl
dc.subject.pl erytrocyty pl
dc.subject.pl kompleksy białek hemowych pl
dc.subject.en hemoproteins pl
dc.subject.en resonance Raman spectroscopy pl
dc.subject.en molecular spectroscopy pl
dc.subject.en erythocytes pl
dc.subject.en heme protein adducts pl
dc.identifier.callnumber Dokt. 2019/002 pl
dc.contributor.institution Uniwersytet Jagielloński. Wydział Chemii. Zakład Fizyki Chemicznej pl
dc.contributor.reviewer Gumienna-Kontecka, Ewa pl
dc.contributor.reviewer Kwiatek, Wojciech M. pl
dc.affiliation Wydział Chemii : Zakład Fizyki Chemicznej pl
dc.rights.original OTHER; otwarte repozytorium; ostateczna wersja autorska (postprint); w momencie opublikowania; 0 pl
dc.identifier.project ROD UJ / OP pl


Files in this item

This item appears in the following Collection(s)

Copyright Except where otherwise noted, this item's license is described as Copyright