W dniach od 2 kwietnia do 5 kwietnia 2024 r. prowadzone będą prace związane z wdrożeniem nowej wersji systemu Repozytorium UJ. Nie będzie możliwe wprowadzanie nowych informacji do repozytorium. Za utrudnienia przepraszamy.
A new model for the P450 enzyme carrying a $SO_{3}^{-}$ ligand coordinated to iron(III) (complex 2) reversibly binds NO to yield the nitrosyl adduct. The rate constant for NO binding to 2 in toluene is of the same order of magnitude as that found for the nitrosylation of the native, substrate-bound form of $P_{450cam}$ ($E·S-P_{450cam}$). Large and negative activation entropy and activation volume values for the binding of NO to complex 2 support a mechanism that is dominated by bond formation with concomitant iron spin change from S = 5/2 to S = 0, as proposed for the reaction between NO and $E·S-P_{450cam}$. In contrast, the dissociation of NO from 2(NO) was found to be several orders of magnitude faster than the corresponding reaction for the $E·S-P_{450cam}$/NO system. In a coordinating solvent such as methanol, the alcohol coordinates to iron(III) of 2 at the distal position, generating a six-coordinate, high-spin species 5. The reaction of NO with 5 in methanol was found to be much slower in comparison to the nitrosylation reaction of 2 in toluene. This behavior can be explained in terms of a mechanism in which methanol must be displaced during Fe−NO bond formation. The thermodynamic and kinetic data for NO binding to the new model complexes of P450 (2 and 5) are discussed in reference to earlier results obtained for closely related nitrosylation reactions of cytochrome $P_{450cam}$ (in the presence and in the absence of the substrate) and a thiolate-ligated iron(III) model complex.
wydział: instytut / zakład / katedra:
Wydział Chemii : Zakład Chemii Nieorganicznej
typ:
artykuł w czasopiśmie
podtyp:
artykuł
Pliki tej pozycji
Plik
Rozmiar
Format
Przeglądanie
Nie ma plików powiązanych z tą pozycją.
Pozycja umieszczona jest w następujących kolekcjach