Badania spektrofotometryczne tworzenia i reaktywności kationorodnika oksoporfirynożelaza(IV) z udziałem mikroperoksydazy-11

licenciate
dc.abstract.enThe aim of this thesis was to select optimal reaction conditions for generation of relatively stable models of high-valent iron(IV) oxo intermediates (compound I, compound II) as well as to examine the oxidizing properties of the oxoiron(IV)porphyrin cation-radical (compound I) towards organic substrates with application of microperoxidase-11. Generating the reactive oxoiron(IV)porphyrin species was carried out at alkaline, near neutral and acidic pH, using m-chloroperoxybenzoic acid (mCPBA) as an oxidant. Microperoxidase-11 was acetylated to prevent dimerization of the peptide. The effectiveness of acetylation was confirmed by HPLC. The selection of an appropriate pH and concentration ratio of microperoxidase-11: oxidant allowed to receive a relatively stable form of compound I. Generated compound I is a simple model that allows studying the oxidative activity of peroxidases. Kinetic of organic substrate oxidation (1-phenylethanol) was studied under pseudo-first order conditions (excess of substrate) and a constant ratio of [(AcMP11)(Por)FeIII]: [mCPBA] was maintained. The linear dependence of the observed rate constant kobs versus concentration of 1-phenylethanol allowed to determine second order rate constant k = 1731.19 ± 42.89 [M-1s-1].pl
dc.abstract.plBadania, których zwieńczeniem jest poniższa praca dotyczyły doboru warunków reakcji w celu otrzymania względnie stabilnych modelowych form oksoporfirynożelaza(IV) (związek I, związek II), jak i zbadania utleniających właściwości kationorodnika oksoporfirynożelaza(IV) (związek I) wobec organicznych substratów z wykorzystaniem mikroperoksydazy-11. Generowanie reaktywnych form oksożelaza(IV) było prowadzone w pH zasadowym, bliskim obojętnego oraz kwaśnym, stosując jako oksydant kwas meta-chloroperoksobenzoesowy (mCPBA). Mikroperoksydaza-11 została poddana acetylacji, aby zapobiec dimeryzacji peptydu. Skuteczność acetylacji potwierdzono metodą HPLC. Dobór pH oraz odpowiedniego stosunku stężeń mikroperoksydaza-11 : oksydant pozwoliło otrzymać względnie stabilną formę związku I. Stanowi on prosty model umożliwiający śledzenie aktywności utleniającej peroksydaz. Kinetykę reakcji utleniania organicznego substratu (1-fenyloetanolu) określono pracując w warunkach pseudo-pierwszorzędowych (nadmiar substratu) i zachowując stały stosunek [(AcMP11)(Por)FeIII] : [mCPBA]. Liniowa zależność obserwowanej stałej szybkości reakcji kobs względem stężenia 1-fenyloetanolu pozwoliła na wyznaczenie drugorzędowej stałej szybkości reakcji k = 1731,19 ± 42,89 [M-1s-1].pl
dc.affiliationWydział Chemiipl
dc.areaobszar nauk ścisłychpl
dc.contributor.advisorOszajca, Mariapl
dc.contributor.authorBurtan, Sarapl
dc.contributor.departmentbycodeUJK/WC3pl
dc.contributor.reviewerOszajca, Mariapl
dc.contributor.reviewerBrindell, Małgorzata - 127426 pl
dc.date.accessioned2020-07-26T20:17:10Z
dc.date.available2020-07-26T20:17:10Z
dc.date.submitted2016-06-30pl
dc.fieldofstudychemiapl
dc.identifier.apddiploma-103555-179210pl
dc.identifier.projectAPD / Opl
dc.identifier.urihttps://ruj.uj.edu.pl/xmlui/handle/item/210067
dc.languagepolpl
dc.subject.enoxoiron(IV)porphyrin cation-radical , microperoxidase-11, cytochrome P-450, peroxidases, stopped-flowpl
dc.subject.plkationorodnik oksoporfirynożelaza(IV), mikroperoksydaza-11, cytochromy P-450, peroksydazy, stopped-flowpl
dc.titleBadania spektrofotometryczne tworzenia i reaktywności kationorodnika oksoporfirynożelaza(IV) z udziałem mikroperoksydazy-11pl
dc.title.alternativeSpectrophotometric study of formation and reactivity of the oxoiron(IV)porphyrin cation-radical with the application of microperoxidase-11pl
dc.typelicenciatepl
dspace.entity.typePublication
dc.abstract.enpl
The aim of this thesis was to select optimal reaction conditions for generation of relatively stable models of high-valent iron(IV) oxo intermediates (compound I, compound II) as well as to examine the oxidizing properties of the oxoiron(IV)porphyrin cation-radical (compound I) towards organic substrates with application of microperoxidase-11. Generating the reactive oxoiron(IV)porphyrin species was carried out at alkaline, near neutral and acidic pH, using m-chloroperoxybenzoic acid (mCPBA) as an oxidant. Microperoxidase-11 was acetylated to prevent dimerization of the peptide. The effectiveness of acetylation was confirmed by HPLC. The selection of an appropriate pH and concentration ratio of microperoxidase-11: oxidant allowed to receive a relatively stable form of compound I. Generated compound I is a simple model that allows studying the oxidative activity of peroxidases. Kinetic of organic substrate oxidation (1-phenylethanol) was studied under pseudo-first order conditions (excess of substrate) and a constant ratio of [(AcMP11)(Por)FeIII]: [mCPBA] was maintained. The linear dependence of the observed rate constant kobs versus concentration of 1-phenylethanol allowed to determine second order rate constant k = 1731.19 ± 42.89 [M-1s-1].
dc.abstract.plpl
Badania, których zwieńczeniem jest poniższa praca dotyczyły doboru warunków reakcji w celu otrzymania względnie stabilnych modelowych form oksoporfirynożelaza(IV) (związek I, związek II), jak i zbadania utleniających właściwości kationorodnika oksoporfirynożelaza(IV) (związek I) wobec organicznych substratów z wykorzystaniem mikroperoksydazy-11. Generowanie reaktywnych form oksożelaza(IV) było prowadzone w pH zasadowym, bliskim obojętnego oraz kwaśnym, stosując jako oksydant kwas meta-chloroperoksobenzoesowy (mCPBA). Mikroperoksydaza-11 została poddana acetylacji, aby zapobiec dimeryzacji peptydu. Skuteczność acetylacji potwierdzono metodą HPLC. Dobór pH oraz odpowiedniego stosunku stężeń mikroperoksydaza-11 : oksydant pozwoliło otrzymać względnie stabilną formę związku I. Stanowi on prosty model umożliwiający śledzenie aktywności utleniającej peroksydaz. Kinetykę reakcji utleniania organicznego substratu (1-fenyloetanolu) określono pracując w warunkach pseudo-pierwszorzędowych (nadmiar substratu) i zachowując stały stosunek [(AcMP11)(Por)FeIII] : [mCPBA]. Liniowa zależność obserwowanej stałej szybkości reakcji kobs względem stężenia 1-fenyloetanolu pozwoliła na wyznaczenie drugorzędowej stałej szybkości reakcji k = 1731,19 ± 42,89 [M-1s-1].
dc.affiliationpl
Wydział Chemii
dc.areapl
obszar nauk ścisłych
dc.contributor.advisorpl
Oszajca, Maria
dc.contributor.authorpl
Burtan, Sara
dc.contributor.departmentbycodepl
UJK/WC3
dc.contributor.reviewerpl
Oszajca, Maria
dc.contributor.reviewerpl
Brindell, Małgorzata - 127426
dc.date.accessioned
2020-07-26T20:17:10Z
dc.date.available
2020-07-26T20:17:10Z
dc.date.submittedpl
2016-06-30
dc.fieldofstudypl
chemia
dc.identifier.apdpl
diploma-103555-179210
dc.identifier.projectpl
APD / O
dc.identifier.uri
https://ruj.uj.edu.pl/xmlui/handle/item/210067
dc.languagepl
pol
dc.subject.enpl
oxoiron(IV)porphyrin cation-radical , microperoxidase-11, cytochrome P-450, peroxidases, stopped-flow
dc.subject.plpl
kationorodnik oksoporfirynożelaza(IV), mikroperoksydaza-11, cytochromy P-450, peroksydazy, stopped-flow
dc.titlepl
Badania spektrofotometryczne tworzenia i reaktywności kationorodnika oksoporfirynożelaza(IV) z udziałem mikroperoksydazy-11
dc.title.alternativepl
Spectrophotometric study of formation and reactivity of the oxoiron(IV)porphyrin cation-radical with the application of microperoxidase-11
dc.typepl
licenciate
dspace.entity.type
Publication
Affiliations

* The migration of download and view statistics prior to the date of April 8, 2024 is in progress.

Views
3
Views per month
Views per city
Warsaw
1

No access

No Thumbnail Available