Porównanie potencjału strukturyzacji N-końcowych fragmentów białek YY1 i YY2.

master
dc.abstract.enYin Yang 1 and Yin Yang 2 are ubiquitous transcription factors with evolutionary conserved motif of four zinc fingers in C-terminal domain. The most characteristic feature of those proteins is that they are able to influence the transcription process in many different ways by initiating, activating or repressing transcription. YY1 and YY2 are involved in great variety of processes (embryogenesis, proliferation, cell cycle, tumorigenesis) which indicates that they interact with many different ligands. This multifunctionality may have its roots in the intrinsic disorder of the N-terminal fragments of aforementioned proteins – NTF1 and NTF2. First of those fragments is expected to facilitate transactivation therefore needs to be able to interact with different molecular partners; NTF2 is expected to behave in a similar fashion. This context-dependency of N-terminal domains relies upon their elasticity as they remain partially unfolded in the native state. Furthermore, lack of compactness makes NTF1 and NTF2 more prone to effects of omnipresent macromolecular crowding in the cell. In this thesis are presented studies of structural behavior of NTF1 and NTF2 in the crowded environment (simulated by Dextran and Ficoll) and in the environment resembling conditions prevailing at the verge of biological membranes (TFE). In order to analyze changes in structural properties of NTF1 and NTF2 the author propose the concept of potential for structurization, which determines the mean change of the percentage of secondary structures in studied protein with respect to rising concentration of the added substance. Moreover, this thesis contains an examination of the impact of the His-Tag on the secondary structure of the NTF1 in attempt to elucidate the original structure of the NTF2, Studies were performed using various biophysical methods (circular dichroism, emission of fluorescence) and analytical tools (using CDPro package).pl
dc.abstract.plBiałka Yin Yang 1 i Yin Yang 2 są wszechobecnymi czynnikami transkrypcyjnymi posiadającymi zakonserwowany ewolucyjnie motyw czterech palców cynkowych w C-końcowej domenie. Ich charakterystyczną cechą jest możliwość regulowania procesu transkrypcji na wiele różnych sposobów poprzez inicjację transkrypcji, jej aktywację lub hamowanie. Mnogość procesów, w których uczestniczą YY1 i YY2 (proliferacja, embriogeneza, nowotworzenie, regulacja cyklu komórkowego) wskazuje na ich możliwość oddziaływania z wieloma różnymi ligandami. Taka wielofunkcyjność może wynikać z faktu wewnętrznego nieuporządkowania N-końcowych fragmentów wspomnianych białek – NTF1 i NTF2. Pierwszy z nich odpowiada za aktywację transkrypcji i może wchodzić w interakcję z wieloma partnerami molekularnymi; podobne właściwości są oczekiwane również po NTF2. Zależność funkcji od kontekstu molekularnego umożliwia właśnie elastyczność N-końcowych domen, które w stanie natywnym są częściowo rozwinięte i jako takie mogą tym bardziej być podatne na panujący w komórce tłok makrocząsteczkowy. W niniejszej pracy zaprezentowano wyniki badań nad zmianami strukturalnymi NTF1 i NTF2 w warunkach symulujących zatłoczenie makromolekularne (Dextran 70 i Ficoll 70) oraz obecność błon biologicznych (TFE). W celu interpretacji zmian zachodzących w strukturach NTF1 i NTF2 wprowadzono pojęcie potencjału strukturyzacji, określającego zmianę zawartości struktur nieuporządkowanych w badanym fragmencie pod wpływem wzrastających stężeń wspomnianych związków. Określono również wpływ metki histydynowej na strukturę NTF1, co pozwoliło wyciągnąć wnioski o zachowaniu N-końcowego fragmentu YY2. Do badań wykorzystano szereg metod biofizycznych (dichroizm kołowy, emisja fluorescencji) oraz narzędzi analitycznych (obliczenia z wykorzystaniem pakietu CDPro).pl
dc.affiliationWydział Biochemii, Biofizyki i Biotechnologiipl
dc.areaobszar nauk przyrodniczychpl
dc.contributor.advisorGórecki, Andrzej - 102191 pl
dc.contributor.authorSzwalec, Mateuszpl
dc.contributor.departmentbycodeUJK/WBBBpl
dc.contributor.reviewerGórecki, Andrzej - 102191 pl
dc.contributor.reviewerPłonka, Przemysław - 131459 pl
dc.date.accessioned2020-07-27T16:44:12Z
dc.date.available2020-07-27T16:44:12Z
dc.date.submitted2018-07-26pl
dc.fieldofstudybiofizykapl
dc.identifier.apddiploma-124147-181418pl
dc.identifier.projectAPD / Opl
dc.identifier.urihttps://ruj.uj.edu.pl/xmlui/handle/item/228441
dc.languagepolpl
dc.subject.enYin Yang 1, Yin Yang 2, circular dichroism, fluorescence, potential for structurization, YY1, YY2, intrinsically disordered proteins, IDPs, CDPropl
dc.subject.plYin Yang 1, Yin Yang 2, dichroizm kołowy, CD, fluorescencja, potencjał strukturyzacji, YY1, YY2, białka nieuporządkowane, IDPs, CDPropl
dc.titlePorównanie potencjału strukturyzacji N-końcowych fragmentów białek YY1 i YY2.pl
dc.title.alternativeComparison of the potential for structurization of the N-terminal fragments of the YY1 and YY2 proteinspl
dc.typemasterpl
dspace.entity.typePublication
dc.abstract.enpl
Yin Yang 1 and Yin Yang 2 are ubiquitous transcription factors with evolutionary conserved motif of four zinc fingers in C-terminal domain. The most characteristic feature of those proteins is that they are able to influence the transcription process in many different ways by initiating, activating or repressing transcription. YY1 and YY2 are involved in great variety of processes (embryogenesis, proliferation, cell cycle, tumorigenesis) which indicates that they interact with many different ligands. This multifunctionality may have its roots in the intrinsic disorder of the N-terminal fragments of aforementioned proteins – NTF1 and NTF2. First of those fragments is expected to facilitate transactivation therefore needs to be able to interact with different molecular partners; NTF2 is expected to behave in a similar fashion. This context-dependency of N-terminal domains relies upon their elasticity as they remain partially unfolded in the native state. Furthermore, lack of compactness makes NTF1 and NTF2 more prone to effects of omnipresent macromolecular crowding in the cell. In this thesis are presented studies of structural behavior of NTF1 and NTF2 in the crowded environment (simulated by Dextran and Ficoll) and in the environment resembling conditions prevailing at the verge of biological membranes (TFE). In order to analyze changes in structural properties of NTF1 and NTF2 the author propose the concept of potential for structurization, which determines the mean change of the percentage of secondary structures in studied protein with respect to rising concentration of the added substance. Moreover, this thesis contains an examination of the impact of the His-Tag on the secondary structure of the NTF1 in attempt to elucidate the original structure of the NTF2, Studies were performed using various biophysical methods (circular dichroism, emission of fluorescence) and analytical tools (using CDPro package).
dc.abstract.plpl
Białka Yin Yang 1 i Yin Yang 2 są wszechobecnymi czynnikami transkrypcyjnymi posiadającymi zakonserwowany ewolucyjnie motyw czterech palców cynkowych w C-końcowej domenie. Ich charakterystyczną cechą jest możliwość regulowania procesu transkrypcji na wiele różnych sposobów poprzez inicjację transkrypcji, jej aktywację lub hamowanie. Mnogość procesów, w których uczestniczą YY1 i YY2 (proliferacja, embriogeneza, nowotworzenie, regulacja cyklu komórkowego) wskazuje na ich możliwość oddziaływania z wieloma różnymi ligandami. Taka wielofunkcyjność może wynikać z faktu wewnętrznego nieuporządkowania N-końcowych fragmentów wspomnianych białek – NTF1 i NTF2. Pierwszy z nich odpowiada za aktywację transkrypcji i może wchodzić w interakcję z wieloma partnerami molekularnymi; podobne właściwości są oczekiwane również po NTF2. Zależność funkcji od kontekstu molekularnego umożliwia właśnie elastyczność N-końcowych domen, które w stanie natywnym są częściowo rozwinięte i jako takie mogą tym bardziej być podatne na panujący w komórce tłok makrocząsteczkowy. W niniejszej pracy zaprezentowano wyniki badań nad zmianami strukturalnymi NTF1 i NTF2 w warunkach symulujących zatłoczenie makromolekularne (Dextran 70 i Ficoll 70) oraz obecność błon biologicznych (TFE). W celu interpretacji zmian zachodzących w strukturach NTF1 i NTF2 wprowadzono pojęcie potencjału strukturyzacji, określającego zmianę zawartości struktur nieuporządkowanych w badanym fragmencie pod wpływem wzrastających stężeń wspomnianych związków. Określono również wpływ metki histydynowej na strukturę NTF1, co pozwoliło wyciągnąć wnioski o zachowaniu N-końcowego fragmentu YY2. Do badań wykorzystano szereg metod biofizycznych (dichroizm kołowy, emisja fluorescencji) oraz narzędzi analitycznych (obliczenia z wykorzystaniem pakietu CDPro).
dc.affiliationpl
Wydział Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii
dc.areapl
obszar nauk przyrodniczych
dc.contributor.advisorpl
Górecki, Andrzej - 102191
dc.contributor.authorpl
Szwalec, Mateusz
dc.contributor.departmentbycodepl
UJK/WBBB
dc.contributor.reviewerpl
Górecki, Andrzej - 102191
dc.contributor.reviewerpl
Płonka, Przemysław - 131459
dc.date.accessioned
2020-07-27T16:44:12Z
dc.date.available
2020-07-27T16:44:12Z
dc.date.submittedpl
2018-07-26
dc.fieldofstudypl
biofizyka
dc.identifier.apdpl
diploma-124147-181418
dc.identifier.projectpl
APD / O
dc.identifier.uri
https://ruj.uj.edu.pl/xmlui/handle/item/228441
dc.languagepl
pol
dc.subject.enpl
Yin Yang 1, Yin Yang 2, circular dichroism, fluorescence, potential for structurization, YY1, YY2, intrinsically disordered proteins, IDPs, CDPro
dc.subject.plpl
Yin Yang 1, Yin Yang 2, dichroizm kołowy, CD, fluorescencja, potencjał strukturyzacji, YY1, YY2, białka nieuporządkowane, IDPs, CDPro
dc.titlepl
Porównanie potencjału strukturyzacji N-końcowych fragmentów białek YY1 i YY2.
dc.title.alternativepl
Comparison of the potential for structurization of the N-terminal fragments of the YY1 and YY2 proteins
dc.typepl
master
dspace.entity.type
Publication
Affiliations

* The migration of download and view statistics prior to the date of April 8, 2024 is in progress.

Views
9
Views per month
Views per city
Dublin
2
Wroclaw
2
Krakow
1
Lublin
1
Sheffield
1
Warsaw
1

No access

No Thumbnail Available