Synteza i badanie modyfikowanych fragmentów histonu H4

master
dc.abstract.enAim of this work was to synthesize model peptides of amino-terminal fragment of histone H4. This histone is very important DNA-binding protein in eukaryotes. It is of great importance to better understand this interaction. Acetylations of N-terminal fragment of histone H4 changes whole structure of chromatin. Circular dichroism spectroscopy of peptides was performed. As a conclusion, acetylation has no effect on structure of the studied peptides. Moreover, binding of nickel(II) ions by peptides was investigated. Nickel is known to be carcinogenic. Mechanism of nickel carcinogenicity is yet not known, but it was previously discovered that it has influence on histone H4 acetylation. Research performed in this work showed that amino-terminal fragment of histone H4 does not form complexes with nickel 2+ ions in physiological conditions.pl
dc.abstract.plCelem pracy było zsyntetyzowanie i zbadanie peptydowych modeli fragmentu końca aminowego histonu H4. Histon ten jest bardzo ważnym dla komórek białkiem wiążącym DNA, dlatego istotne jest poznanie procesów, którym jest poddawany. Acetylacje N-końcowego fragmentu histonu zmieniają całą strukturę chromatyny. Wykonano pomiary dichroizmu kołowego, z których wynika, że acetylacja nie ma istotnego wpływu na strukturę samego peptydu. Zbadano również peptydy pod kątem wiązania jonów niklu (II), który jest karcynogenny. Mechanizm jego działania nie jest w pełni poznany, ale ma on pewien wpływ na histon H4. Badania wykonane w tej pracy dowiodły, że fragment końca aminowego histonu nie tworzy kompleksów z jonami Ni2+ w warunkach komórkowych.pl
dc.affiliationWydział Fizyki, Astronomii i Informatyki Stosowanejpl
dc.contributor.advisorMościcki, Józef - 100449 pl
dc.contributor.advisorBonna, Arkadiuszpl
dc.contributor.authorPłonka, Dawidpl
dc.contributor.departmentbycodeUJK/WFAISpl
dc.contributor.reviewerStanek, Jan - 100112 pl
dc.contributor.reviewerMościcki, Józef - 100449 pl
dc.contributor.reviewerBonna, Arkadiuszpl
dc.date.accessioned2020-07-24T18:40:52Z
dc.date.available2020-07-24T18:40:52Z
dc.date.submitted2013-07-11pl
dc.fieldofstudybiofizyka molekularnapl
dc.identifier.apddiploma-77467-154143pl
dc.identifier.projectAPD / Opl
dc.identifier.urihttps://ruj.uj.edu.pl/xmlui/handle/item/189980
dc.languagepolpl
dc.subject.enhistone H4, acetylation, peptide synthesis, nickel,pl
dc.subject.plhiston H4, acetylacja, synteza peptydów, nikiel,pl
dc.titleSynteza i badanie modyfikowanych fragmentów histonu H4pl
dc.title.alternativeSynthesis and study of modified histone H4 fragmentspl
dc.typemasterpl
dspace.entity.typePublication
dc.abstract.enpl
Aim of this work was to synthesize model peptides of amino-terminal fragment of histone H4. This histone is very important DNA-binding protein in eukaryotes. It is of great importance to better understand this interaction. Acetylations of N-terminal fragment of histone H4 changes whole structure of chromatin. Circular dichroism spectroscopy of peptides was performed. As a conclusion, acetylation has no effect on structure of the studied peptides. Moreover, binding of nickel(II) ions by peptides was investigated. Nickel is known to be carcinogenic. Mechanism of nickel carcinogenicity is yet not known, but it was previously discovered that it has influence on histone H4 acetylation. Research performed in this work showed that amino-terminal fragment of histone H4 does not form complexes with nickel 2+ ions in physiological conditions.
dc.abstract.plpl
Celem pracy było zsyntetyzowanie i zbadanie peptydowych modeli fragmentu końca aminowego histonu H4. Histon ten jest bardzo ważnym dla komórek białkiem wiążącym DNA, dlatego istotne jest poznanie procesów, którym jest poddawany. Acetylacje N-końcowego fragmentu histonu zmieniają całą strukturę chromatyny. Wykonano pomiary dichroizmu kołowego, z których wynika, że acetylacja nie ma istotnego wpływu na strukturę samego peptydu. Zbadano również peptydy pod kątem wiązania jonów niklu (II), który jest karcynogenny. Mechanizm jego działania nie jest w pełni poznany, ale ma on pewien wpływ na histon H4. Badania wykonane w tej pracy dowiodły, że fragment końca aminowego histonu nie tworzy kompleksów z jonami Ni2+ w warunkach komórkowych.
dc.affiliationpl
Wydział Fizyki, Astronomii i Informatyki Stosowanej
dc.contributor.advisorpl
Mościcki, Józef - 100449
dc.contributor.advisorpl
Bonna, Arkadiusz
dc.contributor.authorpl
Płonka, Dawid
dc.contributor.departmentbycodepl
UJK/WFAIS
dc.contributor.reviewerpl
Stanek, Jan - 100112
dc.contributor.reviewerpl
Mościcki, Józef - 100449
dc.contributor.reviewerpl
Bonna, Arkadiusz
dc.date.accessioned
2020-07-24T18:40:52Z
dc.date.available
2020-07-24T18:40:52Z
dc.date.submittedpl
2013-07-11
dc.fieldofstudypl
biofizyka molekularna
dc.identifier.apdpl
diploma-77467-154143
dc.identifier.projectpl
APD / O
dc.identifier.uri
https://ruj.uj.edu.pl/xmlui/handle/item/189980
dc.languagepl
pol
dc.subject.enpl
histone H4, acetylation, peptide synthesis, nickel,
dc.subject.plpl
histon H4, acetylacja, synteza peptydów, nikiel,
dc.titlepl
Synteza i badanie modyfikowanych fragmentów histonu H4
dc.title.alternativepl
Synthesis and study of modified histone H4 fragments
dc.typepl
master
dspace.entity.type
Publication

* The migration of download and view statistics prior to the date of April 8, 2024 is in progress.

Views
12
Views per month
Views per city
Poznan
2
Wroclaw
2
Chorowice
1
Dublin
1
Gdansk
1
Tychy
1
Warsaw
1
Wrzesnia
1

No access

No Thumbnail Available