Choroby prionowe, takie jak choroba Creutzfeldta-Jacoba, choroba Gerstmanna-Strausslera-Scheinkera czy śmiertelna bezsenność rodzinna, charakteryzują typowe zmiany w strukturze mózgowia, która w wyniku choroby, ze względu na liczne niewielkie lezje i ogniska gliozy, zaczyna przypominać gąbkę. Przyczyną zachorowania jest nieprawidłowo sfałdowane białko prionowe, które może przenosić się pomiędzy komórkami w obrębie jednego organizmu, a także infekować inne. Białko prionowe prawdopodobnie odgrywa istotną rolę neuroprotekcyjną. Jego mutacje są szkodliwe prawdopodobnie zarówno ze względu na utratę tej funkcji oraz nabycie nowych, niekorzystnych właściwości. Prowadzą do akumulacji patologicznego białka, co z kolei skutkuje zaburzeniem szeregu szlaków wewnątrzkomórkowych prowadzących do niekontrolowanej apoptozy. Podłoże występowania mutacji może być genetyczne, ale choroby mogą występować spontanicznie. Pacjenci z chorobą Creutzfeldta-Jacoba i chorobą Gerstmanna-Strausslera-Scheinkera wykazują oznaki demencji i cierpią na charakterystyczne dolegliwości mięśniowe. Śmiertelna bezsenność rodzinna to choroba powodująca zakłócenia rytmu snu. Klasyczne choroby neurodegeneracyjne również charakteryzowane są przez agregację niewłaściwych form białka powodującą uszkodzenia szlaków komunikacji wewnątrzkomókowej i zwiększającą ryzyko stresu oksydacyjnego. Niewielki odsetek zmian spowodowany jest przez poznane mutacje genetyczne, podłoże pozostałych przypadków nie jest znane, choć sugeruje się wpływ czynników środowiska. W choroba Alzheimera, wywołującej objawy silnej demencji, agregaty kumulują się głównie w hipokampie, w chorobie Parkinsona, atakującej ośrodki odpowiedzialne za ruch i postawę, degeneracji ulegają przede wszystkim neurony istoty czarnej, a w pląsawicy Huntingtona komórki jąder podstawnych. Stwardnienie zanikowe boczne atakuje neurony ruchowe. Klasyczne choroby neurodegeneracyjne i choroby prionowe zwykle zaczynają się u ludzi dorosłych, szczególnie starych. Struktury mózgowia wykazują różną wrażliwość na czynniki patologiczne w zależności od rozwijającego się zespołu chorobowego. Przeprowadzane od niedawna serie badań sugerują, iż istnieje pewne podobieństwo mechanizmów transmisji czynników patologicznych pomiędzy chorobami prionowymi i klasycznymi chorobami neurodegeneracyjnymi.

Human prion diseases, such as Creutfeldt-Jacob disease, Gerstmann-Straussler-Scheinker syndrome and fatal familial insomnia, are characterized by typical changes in brain texture that, proceeding the onset of the diseases is likely to resemble a kitchen sponge. A cuase for the disease is a misfolded prion protein, capable of transmissing between cells within one organism and of infecting other organisms. Cellular prion protein is presumed to have a neuroprotective function. The damaging effects of its mutations are a result of the loss of this function as well as the gain of new, unfavourable functions. The pathological protein to accumulates leading to the disturbance of various intracellular pathways causing the uncontrollable apoptosis. The diseases may be caused by genetic mutations, but can occur spontaneously. Patients with Creutzfeldt-Jacob disease and Gerstmann-Straussler-Scheinker syndrome are likely to have dementia and suffer from typical muscle disorders. Fatal familial insomnia patients are subject to have disturbances in sleep rhytms. Classical neurodegenerative diseases also feature the aggregation of misfolded proteins leading to a handicap of intracellular communication pathways and rising the risk of oxidative stress. A small percentage of cases is due to genetic mutations, the rest is unknown, but the environmental factors are discussed to play a role. Alzheimer's disease, with its strong dementia, mainly causes aggregates to accumulate in hippocampus, Parkinson's disease, movement and posture disorder, in substantia nigra, Huntington's disease in basal ganglia. Amyotrophic lateral disease attacks motor neurons. Classical neurodegenerative diseases as well as prion diseases usually have onset in adults, especially seniors. Brain structures are selecitvely vulnerable to pathologic agents in different diseases. Latest research suggest that there is also a sign of similarity between mechanisms of transmission of agents of prion and classical neurodegenerative diseases.