Krystalizacja kurzego białka wiążącego ryboflawinę oraz jego kompleksów z ligandami

licenciate
5
dc.abstract.enRiboflavin Binding Protein (RBP) can be found in chicken eggs and eggs of other birds such as ducks, quails, ostrich or turkey. In chickens, RBP is found in the yolk and white of the eggs and also in plasma. The natural ligand of RBP is riboflavin (vitamin B2), bound in a hydrophobic „pocket”. In order to understand the mechanism of drug binding by RBP a number of crystallization trials were performed to obtain RBP complexes with four ligands: fluphenazine, quinacrine, alloxazine and riboflavin phosphate. The RBP was crystallized by the hanging drop technique, with the use of different concentration of protein, buffer, ligands, as well as various pH values. The largest number of crystals was obtained by using 0,5 M buffer Tris-HCl, pH=8,5 with the addition of 45% ammonium sulphate . Crystals of the best quality were obtained in the presence of alloxazine in conditions: 0,1 M buffer HEPES pH=8,5 45% ammonium sulphate . In this case, it was possible to obtain large, single crystals in a drop.pl
dc.abstract.plBiałko wiążące ryboflawinę (Riboflavin Binding Protein, RBP) występuje w jajach kurzych oraz jajach innych ptaków, takich jak: kaczka, przepiórka, struś czy indyk. U kur RBP występuje zarówno w białku i żółtku jaja, jak również w osoczu krwi. Naturalnym ligandem RBP jest ryboflawina (wit. B2), wiążąca się w hydrofobowej kieszeni. Aby lepiej poznać mechanizm wiązania się leków do RBP, przeprowadzono szereg prób wykrystalizowania tego białka z czterema ligandami: flufenazyną, kwinakryną, alloksazyną oraz fosforanem ryboflawiny. Białko jaja kurzego krystalizowano techniką wiszącej kropli, używając różnych stężeń białka, buforów, ligandów, a także różnego zakresu pH. Podczas przeprowadzanych badań najwięcej kryształów otrzymano używając 0,5 M buforu Tris-HCl pH=8,5 z dodatkiem 45 % (w/v) siarczanu amonu. Najlepszej jakości kryształy pojawiały się w obecności alloksazyny, w warunkach: 0,1 M bufor HEPES pH=8,5 z dodatkiem 45 % (w/v) siarczanu amonu. Dla tego liganda udało się zoptymalizować warunki tak, aby w kropli powstały duże, pojedyncze kryształy.pl
dc.affiliationWydział Chemiipl
dc.areaobszar nauk ścisłychpl
dc.contributor.advisorLoch, Joannapl
dc.contributor.authorMaruszak, Agatapl
dc.contributor.departmentbycodeUJK/WC3pl
dc.contributor.reviewerLoch, Joannapl
dc.contributor.reviewerLewiński, Krzysztof - 129948 pl
dc.date.accessioned2020-07-26T20:12:50Z
dc.date.available2020-07-26T20:12:50Z
dc.date.submitted2016-06-30pl
dc.fieldofstudychemiapl
dc.identifier.apddiploma-103483-178798pl
dc.identifier.projectAPD / Opl
dc.identifier.urihttps://ruj.uj.edu.pl/xmlui/handle/item/209999
dc.languagepolpl
dc.subject.enRiboflavin, protein, crystallization, optimization, crystalpl
dc.subject.plRyboflawina, białko, krystalizacja, optymalizacja, kryształpl
dc.titleKrystalizacja kurzego białka wiążącego ryboflawinę oraz jego kompleksów z ligandamipl
dc.title.alternativeCrystallization of chicken riboflavin binding protein and its complexes with ligandspl
dc.typelicenciatepl
dspace.entity.typePublication
Affiliations

* The migration of download and view statistics prior to the date of April 8, 2024 is in progress.

Views
6
Views per month
Views per city
Krakow
4
Poznan
2

No access

No Thumbnail Available